Según un nuevo estudio, las células privadas de nutrientes desvían las estaciones de transporte de proteínas a centros de reciclaje celular para descomponerlas, lo que destaca un enfoque novedoso que utilizan las células para afrontar condiciones estresantes.
El retículo endoplásmico (RE), una membrana serpenteante dentro de la célula, produce nuevas proteínas destinadas al mundo exterior. Las excrecencias tubulares parecidas a uvas en el RE, conocidas como sitios de salida del RE, actúan como estaciones de transporte, recolectando proteínas recién sintetizadas y transfiriéndolas al siguiente paso de su viaje.
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En los últimos años, los científicos han descubierto que estos sitios de salida del ER también ayudan a transportar material celular y proteínas mal plegadas a los lisosomas (orgánulos que degradan y reciclan material en la célula) y proporcionan una plataforma para la replicación de virus, incluido el COVID-19. Pero los investigadores quedaron perplejos sobre cómo esta estructura, el sitio de salida del ER, puede participar en todas estas funciones diversas.
En un nuevo estudio, investigadores del Campus de Investigación Janelia del HHMI, dirigidos por Ya-Cheng Liao, ex postdoctorado en el laboratorio Lippincott-Schwartz y ahora profesor asistente en la Universidad de Columbia, utilizaron imágenes de células vivas de súper resolución y microscopía electrónica de volumen para examinar el efecto del estrés nutricional en los sitios de salida de la sala de emergencias.
El equipo descubrió que el estrés provoca que una serie de moléculas trabajen juntas para dirigir los sitios de salida del ER a los lisosomas donde se destruyen, una vía novedosa que la célula puede utilizar para liberar los aminoácidos necesarios para producir proteínas dentro de la célula.
En primer lugar, los investigadores mostraron cómo los sitios de salida del ER son entregados e ingeridos por ciertos tipos de lisosomas cuando las células carecen de nutrientes.
A continuación, el equipo detalló cómo ocurre este proceso. Comienza cuando las células hambrientas desencadenan la liberación de calcio de los lisosomas. Esto hace que una enzima, ALG2, sea reclutada en los sitios de salida del ER, donde se une a una estructura llamada COPII que está unida al cuello que conecta el ER con el sitio de salida del ER.
Esta conexión entre ALG2 y COPII inicia un proceso llamado ubiquitinación, que participa en la degradación de proteínas. Una proteína del lisosoma implicada en llevar material celular al orgánulo para su destrucción reconoce la ubiquitina producida por el proceso de ubiquitinación, impulsando el sitio de salida del RE hacia el lisosoma.
Una vez en el lisosoma, ALG2, que está unido al sitio de salida del ER por un lado, une el otro lado a otra proteína, ALIX. ALIX interactúa con ESCRT, un complejo proteico en la superficie del lisosoma involucrado en la ingestión. Esta interacción hace que el sitio de salida del ER y el lisosoma se acerquen cada vez más hasta que el lisosoma engulle e ingiere el sitio de salida del ER.
Además de observar este proceso en células vivas, el equipo también lo reconstituyó en un sistema artificial, confirmando cómo funcionan juntos los diferentes componentes.
El nuevo trabajo detalla una vía novedosa que utilizan las células para combatir el estrés, información que podría ayudar a los investigadores a comprender mejor cómo envejecen las células y los organismos. También podría arrojar luz sobre otros procesos que involucran los sitios de salida del ER, incluida una forma no convencional en la que los virus se transportan fuera de la célula a través de lisosomas, lo que podría ayudar a los investigadores a desarrollar nuevos tratamientos.
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